Científicos publican límite de velocidad más bajo para el ensamblaje de proteínas de señalización celular 29 -

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Michigan State University

Los científicos publican límite de velocidad más baja de la proteína de señalización celular equipo dirigido por la Universidad assemblyMichigan Estado avanza comprensión del estado de pre-doblado

IMAGEN: Lisa Lapidus es un profesor asistente de física y astronomía en la Universidad Estatal de Michigan.

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EAST LANSING, Michigan - La auto-ensamblaje aparentemente aleatoria de hilos moleculares en las proteínas que hacen que el trabajo del cuerpo es mucho menos frenético que se pensaba, dicen los científicos de la Universidad Estatal de Michigan. Ese descubrimiento podría ser la clave para ayudar a desbloquear la naturaleza de algunas enfermedades.

¿Cómo las proteínas espontáneamente "doblez" de cadenas meneo de los aminoácidos en una amplia variedad de funcionales - o mal funcionamiento - moléculas en tres dimensiones es uno de los mayores misterios de la bioquímica.

"La gente pensaba que entendían cómo funcionaba la difusión de proteínas, pero ahora nuestros datos sugieren que están equivocados en un factor de 1000", dijo el MSU física y astronomía profesor asistente Lisa Lapidus. "Ahora podemos empezar a cambiar los modelos - que hemos estado tratando de resolver el plegamiento de proteínas durante 50 años, y ahora estamos avanzando nuestra comprensión fundamental de lo que se desarrollaron las proteínas hacen antes de que se pliegan."

IMAGEN: Steven Waldauer, cuya tesis de doctorado de la Universidad Estatal de Michigan constituyó la base del estudio de plegamiento de proteínas.

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Los hallazgos fueron publicados en línea por los journalProceedings científicos de la Academia Nacional de Ciencias. Lapidus se unió a la investigación de la Universidad de Zurich Instituto de Química Física investigador Steven Waldauer, cuya MSU tesis doctoral reciente formado la base del estudio, y la Universidad de California, Davis, científico Olgica Bakajin.

Las proteínas, que hacen la mayor parte del trabajo en las células del cuerpo, son moléculas de cadena compuestos por aminoácidos. El orden en el que se montan los aminoácidos fue trazado por el Proyecto Genoma Humano, pero la función de la proteína depende de su forma, y ??como todavía no se entiende una proteína se pliega. Gran parte del proceso es aleatorio y difusivo, como el azúcar en movimiento a través de una taza de café sin agitar.

La mayoría de las proteínas se pliegan en milisegundos, aunque hay tantas combinaciones posibles que se deja al azar es físicamente imposible, los científicos están de acuerdo. Por lo que especulan que debe ser construido en vías plegables - pero aquellos permanecen no probadas. Ahora la física está ayudando a dar sentido a la biología, la publicación de un límite de velocidad más bajo para las proteínas, ya que espontáneamente se ensamblan en su nivel más bajo-energía, el llamado estado natural - como un resorte relajado.

IMAGEN: Estas son las imágenes microscópicas del proceso de mezclado serpentina-forma para el estudio plegamiento de la proteína del equipo Waldauer-Lapidus. Las diferentes vistas muestran los efectos de diferentes velocidades de flujo. Paneles en la demostración de la derecha ...

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"Con el fin de medir la rapidez con esto, sin plegar aleatoria cambia confirmaciones, tuvimos que diseñar un aparato completamente nuevo, así como el diseño y fabricar un chip de microfluidos capaz de observar las proteínas dentro de una fracción de un milisegundo después de que se les permita volver a plegar," Waldauer explicado. Se emplearon dos láseres para observar la formación de las proteínas de inmunoglobulina.

"Hemos encontrado que la naturaleza del estado desplegado está lejos de ser intuitiva y que una proteína cambia de una conformación aleatoria a otro mucho más lentamente de lo que se pensaba anteriormente", dijo.

Los científicos saben que se pueden producir errores en el plegado, y estos están asociados con una variedad de enfermedades, incluyendo la enfermedad de Alzheimer, esclerosis lateral amiotrófica, la fibrosis quística y la diabetes. Lapidus y sus colegas especulan que la velocidad del proceso puede influir en el resultado. Las proteínas que WIGGLE más rápidamente, por ejemplo, pueden ser más propensos a peguen entre sí y causando placas tales como los de la enfermedad de Alzheimer. El descubrimiento del equipo puede conducir a nuevas estrategias terapéuticas para esta clase de enfermedades.

"Creo que esta medida de la difusión intramolecular es algo que va a ser crucial para los estudios posteriores de plegamiento de proteínas o mal plegamiento", dijo Lapidus.

Universidad del Estado de Michigan ha sido avanzar el conocimiento y la transformación de la vida a través de una enseñanza innovadora, la investigación y la divulgación de más de 150 años. MSU es conocida internacionalmente como una importante universidad pública de alcance global y extraordinario impacto. Sus 17 universidades que otorgan títulos académicos atraen todo el mundo que están interesados ??en combinar la educación con la resolución de problemas prácticos.